Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie  Belege aus der Biochemie

 

Alle Lebewesen weisen die gleichen chemischen Grundbausteine auf und haben den gleichen genetischen Code („Universalität des genetischen Codes“).

Viele Stoffwechselprozesse wie Glycolyse, Citronensäurezyklus, Energieübertragung durch ATP  und die Proteinbiosynthese laufen bei der Mehrzahl der Pflanzen und Tiere gleich ab und belegen eine gemeinsame Abstammung.

Proteine sind dabei die wichtigsten Bausteine aller Lebewesen. Sie setzten sich aus verschiedenen Aminosäuren zusammen, die in einer bestimmten, genetisch bedingten Reihenfolge (Aminosäuresequenz) miteinander verbunden sind. Aus der Aminosäuresequenz ergibt sich die Primärstruktur des Eiweißes.

 

Beispiel 1: Insulin

 

Das Hormon Insulin ist ein Peptid, das aus 51 Aminosäuren besteht. Bei einer vergleichenden Sequenzanalyse dieses Hormons stößt man auf artspezifische Unterschiede in der Reihenfolge der Aminosäuren, obwohl die Wirkungsweise bei allen Wirbeltierarten gleich ist. Jede Abweichung in der Aminosäuresequenz bedeutet eine Mutation, die im Laufe der Evolution stattgefunden hat. Je stärker die Abweichungen in der Aminosäuresequenz sind, desto mehr Mutationen haben stattgefunden uns desto weniger nah können die Tierarten miteinander verwandt sein. Der in der Abbildung (siehe unten) dargestellte Abschnitt der Insulinmoleküle verschiedener Tiere weist zwischen Schaf und Rind nur an einer Position, zwischen Schaf und Wal aber an drei Positionen Abweichungen in der Aminosäuresequenz auf.


 Abweichungen in der Aminosäuresequenz des Insulins verschiedener Säugetiere

 

Beispiel 2: Cytochrom C

 

Das im Tier- und Pflanzenreich verbreitete Atmungsferment Cytochrom besteht aus einer Polypeptidkette von 104 Aminosäuren. Im Molekül können an etwa 70 Positionen Aminosäuren ausgetauscht werden, ohne dass Cytochrom C seine Funktionstüchtigkeit verliert. Die Zahl der Abweichungen in der Aminosäuresequenz ist in der Abbildung (siehe unten) in einem „Cytochromstammbaum“ dargestellt. Im Verwandtschaftskreis der Vögel haben kaum Mutationsschritte bezüglich dieses Proteins stattgefunden. Andererseits besteht ein deutlicher Unterschied z.B. gegenüber den Aminosäuresequenzen bei Schildkröten oder Säugetieren. Mensch und Rhesusaffe unterscheiden sich bezüglich des Cytochroms C nur in einer einzigen Aminosäure.

                   

 

 

Beispiel 3: Serologische Verfahren

 

Wirbeltiere reagieren auf den Kontakt mit artfremdem Eiweiß in ihrem Blutgefäßsystem durch die Bildung spezifischer Antikörper. Diese wirken in der Regel nur gegen ein bestimmtes Fremdeiweiß (Antigen) und reagieren mit diesem unter Bildung von Antigen-Antikörper-Komplexen. Durch diese Abwehrreaktion wird artfremdes Eiweiß ausgefällt und damit unschädlich gemacht.

Antigen-Antikörper-Reaktionen können ebenfalls zur Klärung von Verwandtschaftsbeziehungen von Tierarten beitragen.

Impft man beispielsweise ein Kaninchen mit Blutserum vom Menschen, so bilden sich im Blut des Kaninchens entsprechende Antikörper gegen die menschlichen Serumproteine aus. Gewinnt man nach etwa 2 Wochen von einem derart vorbehandelten Kaninchen das Blutserum und bringt dieses mit menschlichem Blutserum zusammen, so kann man eine deutliche Ausflockung von Serumproteinen beobachten. Dies geht auf die Ausfällung von spezifischen Antigen-Antikörper-Komplexen zurück.

Gibt man zum Blutserum des mit menschlichem Blut vorbehandelten Kaninchen

Serum von anderen Säugetieren, so ist der Ausflockungsgrad um so geringer, je unähnlicher deren Serumproteine denjenigen des Menschenserums sind. Da die Antikörper im Serum des Kaninchens spezifisch gegen menschliche Serumproteine gebildet worden sind, mit denen sie – wie ein Schlüssel zu einem Schloss – zusammenpassen, fällt die Antigen-Antikörper-Reaktion mit den Eiweißstoffen andersartiger Blutseren um so unspezifischer aus, je stärker sich die Raumstrukturen dieser Proteine von denen menschlichen Serumproteinen unterscheiden.

Ein quantitativer Vergleich des Ausflockungsgrades verschiedener Tierseren  


ermöglicht Aussagen über den Grad der Ähnlichkeit der Serumproteine des Blutes verschiedener Lebewesen.

Serologische Untersuchungen haben z.B. ergeben, dass Hasen trotz ihres nagetierähnlichen Gebisses näher mit den Huftieren als mit den Nagetieren verwandt zu sein scheinen. Das ähnliche Gebiss von Hasen und Nagetieren wäre demnach  offensichtlich durch Konvergenz entstanden.

Bisher gibt es keinerlei Fossilfunde, die auf eine gemeinsame Stammesgeschichte von Hasen und Nagetieren hinweisen.

Serologische Untersuchungen allein reichen aber nicht aus, um den Verwandtschaftsgrad zweier Tierarten endgültig festzulegen. Sie können nur im Zusammenhang mit allen übrigen Indizien über Verwandtschaftsbeziehungen gesehen werden.